1. GENERALIDADES.
Las enzimas son polímetros biológicos generalmente de naturaleza proteinita, que catalizan reacciones químicas con increíble rapidez haciendo posible el funcionamiento de las actividades vitales.
La catálisis enzimática consiste en la transformación de uno o más compuestos denominados sustratos en otro diferentes conocidos como productos.
2. CLASIFICACION Y NOMENCLATURA.
La clasificación de las enzimas esta dada por el tipo de reacción o mecanismo que catalizan, donde se tienen seis grupos:
1) oxidorreductasas: catalizan reacciones redox (oxido-reducción).
2) Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales como glucosilo, metilo, fosfato…
3) Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces por adición de agua (hidrólisis).
4) Liasas: catalizan la ruptura de enlaces por eliminación de átomos dejando enlaces dobles.
5) Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales en la molécula.
6) Ligasas: catalizan la unión de moléculas acoplada a la hidrólisis de ATP.
Los nomenclatura de las enzimas se pueden encontrar como nombres comunes o sistemáticos según la denominación de la international union of biochemists (IUB). La primera forma se constituye del tipo de reacción catalizada seguido de la terminación “asa” (Ej.: deshidrogenasas); la segunda forma es mas compleja y utiliza código alfanumérico para una inequívoca identificación, con cuatro dígitos que significan clases y subclases de enzimas (Ej.: E.C.2.7.1.1).
3. MECANISMO DE ACCION.
La forma en que actúan las enzimas tiene una inconfundible especificidad ya que estas reconocen específicamente al sustrato adecuado, discriminando otras conformaciones de la misma molécula o átomos extraños por pequeños que sean. Además, la forma en que esto ocurre es mediante el alojamiento del sustrato en una zona especial de la enzima para la catálisis que se denomina “sitio activo”.
Se conocen cuatro mecanismos principales de catálisis enzimática:
1) Catálisis por proximidad: se acerca lo suficiente a las moléculas reactivas para formar enlazamiento.
2) Catálisis acido-base: utiliza los grupos funcionales ionizables (cadenas aminoácido, grupos prostéticos) como ácidos y bases para la catálisis.
3) Catálisis por deformación: adoptan conformaciones desfavorables con los sustratos para facilitar la ruptura de enlaces.
4) Catálisis covalente: se forman enlaces covalentes con los sustratos momentáneamente, para finalmente regresar a su estado natural dejando los productos de la reacción.
4. CINETICA Y COENZIMAS.
La cinética de la actividad enzimática es un campo de estudio de la bioquímica que determina cuantitativamente las velocidades a las que se llevan a cabo las reacciones en presencia de enzimas. Para ello se tienen en cuenta las concentraciones de sustratos y productos, y la termodinámica en la reacción.
En el análisis cinético se tienen en cuenta factores como: el PH, la temperatura, la concentración de los sustratos, y la presencia de inhibidores, todos estos relacionados con la velocidad de la reacción.
El último factor mencionado, la inhibición, es de especial atención en la cinética enzimática, y se reconocen dos tipos:
- inhibidores competitivos: son aquellos que disminuyen la interacción entre la enzima y el sustrato por competencia con el sitio activo.
- Inhibidores no competitivos: permiten la interacción de enzima y sustrato, pero retardan la velocidad de la reacción por union a un sitio alosterico (sitio diferente al activo).
Las coenzimas son cofactores orgánicos que participan directamente en la catálisis pero no hacen parte de la enzima propia. Estas sustancias permiten a las enzimas ampliar el número de funciones catalíticas para múltiples reacciones.
Su importancia biológica es su amplia participación en reacciones enzimáticas. Además, su proveniencia es principalmente vitamínica, por lo que se debe tener una dieta adecuado por ser estas sustancias que no se sintetizan en la gran mayoría de los animales.
5. SITIOS DE INTERÉS.
Un sitio Web de gran utilidad para la ampliación del tópico, y que brinda información confiable acerca es el siguiente, que pertenece a una universidad española:
*http://biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/energy_enzymes_catalysis.html
6. HERRAMIENTAS INFORMÁTICAS.
La visualización de la información facilita en gran medida su comprensión y adaptación a fenómenos reales. Es por ello que el siguiente video permite estos fines al poder observar el mecanismo de acción enzimático (se facilita tambien el hipervínculo):
http://youtube.com/watch?v=1d11iODKoSk
Ademas, en el siguiente link se podra encontrar una exquisita herramienta que posibilita la visualizacion de distintas actividades enzimaticas mediante animaciones con alto contenido didactico. se recomienda visitarlo:
http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/inicio.htm#enzi
7. GRUPOS DE INVESTIGACION Y COMUNIDADES ACADEMICAS.
en el campo de enzimas no hay grupo de cientificos mas eruditos que la "International Union of Biochemistry and Molecular Biology" (IUBMB), ya que son estos los encargados de la principal evaluacion de campos en bioquimica. para conocer acerca de su actividad y temas de bioquimica (en especial de enzimas), se puede visitar su sitio web de gran prestigio a nivel mundial:
http://www.iubmb.org/
BILBLIOGRAFIA.
*Murray r. k, Granner d. k, Rodwell v. w, Harper. Bioquímica ilustrada. 17 ed. Editorial El Manual Moderno. México. 2007.
*maria lourdes garcia jimenez. enzimas. [en linea]. http://www.doslourdes.net/monogr%C3%A1ficos-el-metabolismo.htm. [citado el 3 de octubre de 2010]
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